Preview

Медицинский алфавит

Расширенный поиск

Грибы-патобионты: факторы вирулентности и механизмы хронизации инфекции (аналитическая обзорная статья)

https://doi.org/10.33667/2078-5631-2025-34-7-14

Аннотация

Грибы-патобионты представляют собой важнейший компонент микробиома человека, формируя так называемую микобиоту, которая включает сотни видов, преимущественно из отделов Ascomycota и Basidiomycota. В желудочно-кишечном тракте наиболее часто выявляются представители родов Candida, Saccharomyces, Aspergillus, Penicillium, Cladosporium, Cryptococcus, Trichosporon и Malassezia. Среди них Candida albicans является наиболее изученным видом условно-патогенных грибов патобионтов. C. albicans способна при определенных условиях трансформироваться из комменсала в инвазивный патоген. Ключевыми факторами ее вирулентности являются морфологическая пластичность, экспрессия адгезинов, секреция гидролитических ферментов, а также способность формировать устойчивые биопленки. Распознавание C. albicans иммунной системой осуществляется через паттерн-распознающие рецепторы (PRR), что инициирует врожденный иммунный ответ; однако эффективность этого ответа тесно связана с микроэлементным статусом организма. Цинк, железо, магний и кальций, играя важную роль в поддержании иммунной системы, одновременно выступают регуляторами патогенности C. albicans. Их избыток может стимулировать морфогенез, продукцию факторов вирулентности и устойчивость биопленок, в то время как их секвестрация ограничивает рост гриба. В этой связи вспомогательная пробиотическая терапия рассматривается как перспективный подход к профилактике и лечению грибковых инфекций. Штаммы Bacillus spp., Lactobacillus salivarius, Bifidobacterium spp. и Pediococcus acidilactici, входящие в современные пробиотические композиции, демонстрируют антикандидозную активность за счет продукции антимикробных пептидов, подавления морфогенеза и укрепления эпителиального барьера. Таким образом, поддержание баланса между микобиотой, микроэлементами и иммунной системой является ключевым для предотвращения трансформации комменсальных грибов в патогены.

Об авторе

С. Л. Безродный
ООО «Институт аналитической токсикологии»; ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр акушерства, гинекологии и перинатологии имени академика В. И. Кулакова» Минздрава России
Россия

Безродный Святослав Леонидович, к. б. н., ведущий научный сотрудник в области микробиологии, научный сотрудник лаборатории системной биологии старения и геропротекторных технологий, член Ассоциации медицинских микробиологов России

г. Красногорск, Московская область

Москва



Список литературы

1. Tedersoo L., Bahram M., Põlme S., Kõljalg U., Yorou N. S., Wijesundera R., Villarreal Ruiz L., Vasco-Palacios A. M., Thu P. Q., Suija A., Smith M. E., Sharp C., Saluveer E., Saitta A., Rosas M., Riit T., Ratkowsky D., Pritsch K., Põldmaa K., Piepenbring M., Phosri C., Peterson M., Parts K., Pärtel K., Otsing E., Nouhra E., Njouonkou A. L., Nilsson R. H., Morgado L. N., Mayor J., May T. W., Majuakim L., Lodge D. J., Lee S. S., Larsson K. H., Kohout P., Hosaka K., Hiiesalu I., Henkel T. W., Harend H., Guo L. D., Greslebin A., Grelet G., Geml J., Gates G., Dunstan W., Dunk C., Drenkhan R., Dearnaley J., De Kesel A., Dang T., Chen X., Buegger F., Brearley F. Q., Bonito G., Anslan S., Abell S., Abarenkov K. Fungal biogeography. Global diversity and geography of soil fungi. Science. 2014; 346 (6213): 1256688. https://doi.org/10.1126/science.1256688

2. Hawksworth D. L., Lücking R. Fungal Diversity Revisited: 2.2 to 3.8 Million Species. Microbiol Spectr. 2017; 5 (4): 10.1128/microbiolspec.funk-0052–2016. https://doi.org/10.1128/microbiolspec.FUNK-0052-2016

3. Blackwell M. The fungi: 1, 2, 3 … 5.1 million species? Am J Bot. 2011; 98 (3): 426–438. https://doi.org/10.3732/ajb.1000298

4. Gouba N., Drancourt M. Digestive tract mycobiota: a source of infection. Med Mal Infect. 2015; 45 (1–2): 9–16.

5. Hallen-Adams H.E., Suhr M. J. Fungi in the healthy human gastrointestinal tract. Virulence. 2017; 8: 352–358.

6. Suhr M. J., Hallen-Adams H. E. The human gut mycobiome: pitfalls and potentials – a mycologist's perspective. Mycologia. 2015; 107: 1057–1073.

7. Gouba N., Raoult D., Drancourt M. Plant and fungal diversity in gut microbiota as revealed by molecular and culture investigations. PLoS One. 2013; 8: e59474.

8. Scanlan P. D., Marchesi J. R. Micro-eukaryotic diversity of the human distal gut microbiota: qualitative assessment using culture-dependent and -independent analysis of faeces. ISME J. 2008; 2 (12): 1183–1193. https://doi.org/10.1038/ismej.2008.76

9. Sokol H., Leducq V., Aschard H., Pham H. P., Jegou S., Landman C., Cohen D., Liguori G., Bourrier A., Nion-Larmurier I., Cosnes J. et al. Fungal microbiota dysbiosis in IBD. Gut. 2017; 66: 1039–1048. https://doi.org/10.1136/gutjnl-2015-310746

10. Von Rosenvinge E. C., Song Y., White J. R., Maddox C., Blanchard T., Fricke W. F. Immune status, antibiotic medication and pH are associated with changes in the stomach fluid microbiota. ISME J. 2013; 7: 1354–1366. https://doi.org/10.1038/ismej.2013.15

11. Hamad I., Sokhna C., Raoult D., Bittar F. Molecular detection of eukaryotes in a single human stool sample from Senegal. PLoS ONE. 2012; 7: e40888. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0040888

12. Hoffmann C., Dollive S., Grunberg S., Chen J., Li H., Wu G. D., Lewis J. D., Bushman F. D. Archaea and fungi of the human gut microbiome: Correlations with diet and bacterial residents. PLoS ONE. 2013; 8: e66019. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0066019

13. Rodríguez M. M., Pérez D., Chaves F. J., Esteve E., Marin-Garcia P., Xifra G., Vendrell J., Jové M., Pamplona R., Ricart W. et al. Obesity changes the human gut mycobiome. Sci Rep. 2015; 5: 14600. https://doi.org/10.1038/srep14600

14. Ott S. J., Kühbacher T., Musfeldt M., Rosenstiel P., Hellmig S., Rehman A., Drews O., Weichert W., Timmis K. N., Schreiber S. Fungi and inflammatory bowel diseases: Alterations of composition and diversity. Scand J Gastroenterol. 2008; 43: 831–841. https://doi.org/10.1080/00365520801935434

15. Nash A. K., Auchtung T. A., Wong M. C., Smith D. P., Gesell J. R., Ross M. C., Stewart C. J., Metcalf G. A., Muzny D. M., Gibbs R. A., Ajami N. J., Petrosino J. F. The gut mycobiome of the Human Microbiome Project healthy cohort. Microbiome. 2017; 5 (1): 153. https://doi.org/10.1186/s40168-017-0373-4

16. Heisel T., Johnson A. J., Gonia S. et al. Bacterial, fungal, and interkingdom microbiome features of exclusively breastfeeding dyads are associated with infant age, antibiotic exposure, and birth mode. Front Microbiol. 2022; 13: 1050574. https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.1050574

17. Odds F. C. Morphogenesis in C. albicans. Crit Rev Microbiol. 1985; 12 (1): 45–93. https://doi.org/10.3109/10408418509104425

18. Sudbery P. E. Growth of C. albicans hyphae. Nat Rev Microbiol. 2011; 9 (10): 737–748. https://doi.org/10.1038/nrmicro2636

19. Chen H., Zhou X., Ren B., Cheng L. The regulation of hyphae growth in C. albicans. Virulence. 2020; 11 (1): 337–348. https://doi.org/10.1080/21505594.2020.1748930

20. Kruppa M. Quorum sensing and C. albicans. Mycoses. 2009; 52 (1): 1–10. https://doi.org/10.1111/j.1439-0507.2008.01626.x

21. Chen H., Fujit M., Feng Q., Clardy J., Fink G. R. Tyrosol is a quorum-sensing molecule in C. albicans. PNAS. 2004; 101: 5048–5052. https://doi.org/10.1073/pnas.0401416101

22. Davis-Hanna A., Piispanen A. E., Staeva I. I., Hogan D. A. Farnesol and dodecanol effects on the C. albicans Ras-cAMP signaling pathway and the regulation of morphogenesis. Mol Biol. 2008; 67: 47–62.

23. Chaffin W. L. C. albicans cell wall proteins. Microbiol Mol Biol Rev. 2008; 72 (3): 495–544. https://doi.org/10.1128/MMBR.00032-07

24. Nobile C. J., Nett J. E., Andes D. R., Mitchell A. P. Function of C. albicans adhesin Hwp1 in biofilm formation. Eukaryot Cell. 2006; 5 (10): 1604–1610. https://doi.org/10.1128/EC.00194-06

25. Staab J. F., Bradway S. D., Fidel P. L., Sundstrom P. Adhesive and mammalian transglutaminase substrate properties of C. albicans Hwp1. Science. 1999; 283 (5407): 1535–1538. https://doi.org/10.1126/science.283.5407.1535

26. Li F., Palecek S. P. EAP1, a C. albicans gene involved in binding human epithelial cells. Eukaryot Cell. 2003; 2 (6): 1266–1273.

27. Al-Asfour A., Karched M., Qasim S. S.B., Zafiropoulos G. G. Adhesion of C. albicans on PTFE membranes used in guided bone regeneration. Clin Exp Dent Res. 2024; 10 (4): e902. https://doi.org/10.1002/cre2.902

28. Wächtler B., Citiulo F., Jablonowski N. et al. C. albicans-epithelial interactions: dissecting the roles of active penetration, induced endocytosis and host factors on the infection process. PLoS One. 2012; 7 (5): e36952. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0036952

29. Maza P. K., Bonfim-Melo A., Padovan A. C.B. et al. C. albicans: The Ability to Invade Epithelial Cells and Survive under Oxidative Stress Is Unlinked to Hyphal Length. Front Microbiol. 2017; 8: 1235. https://doi.org/10.3389/fmicb.2017.01235

30. Mahmoodi M., Nouraei H., Nasr R. et al. Investigating the presence of phospholipase and secreted aspartyle proteinase gene family in different genotypes of C. albicans species. BMC Res Notes. 2025; 18 (1): 431. https://doi.org/10.1186/s13104-025-07504-9

31. De Bernardis F., Sullivan P. A., Cassone A. Aspartyl proteinases of C. albicans and their role in pathogenicity. Med Mycol. 2001; 39 (4): 303–313. https://doi.org/10.1080/mmy.39.4.303.313

32. Ramage G., Vandewalle K., Wickes B. L., López-Ribot J. L. Characteristics of biofilm formation by C. albicans. Rev Iberoam Micol. 2001; 18 (4): 163–170.

33. Nobile C. J., Johnson A. D. C. albicans Biofilms and Human Disease. Annu Rev Microbiol. 2015; 69: 71–92. https://doi.org/10.1146/annurev-micro-091014-104330

34. Wall G., Montelongo-Jauregui D., Vidal Bonifacio B., Lopez-Ribot J.L., Uppuluri P. C. albicans biofilm growth and dispersal: contributions to pathogenesis. Curr Opin Microbiol. 2019; 52: 1–6. https://doi.org/10.1016/j.mib.2019.04.001

35. Abdulghani M., Iram R., Chidrawar P., Bhosle K., Kazi R., Patil R., Kharat K., Zore G. Proteomic profile of C. albicans biofilm. J Proteomics. 2022; 265: 104661. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2022.104661

36. Pierce C. G., Vila T., Romo J. A., Montelongo-Jauregui D., Wall G., Ramasubramanian A., Lopez-Ribot J. L. The C. albicans Biofilm Matrix: Composition, Structure and Function. J Fungi (Basel). 2017; 3 (1): 14. https://doi.org/10.3390/jof3010014

37. Zheng N. X., Wang Y., Hu D. D., Yan L., Jiang Y. Y. The role of pattern recognition receptors in the innate recognition of C. albicans. Virulence. 2015; 6 (4): 347–361. https://doi.org/10.1080/21505594.2015.1014270

38. Qin Y., Zhang L., Xu Z., Zhang J., Jiang Y. Y., Cao Y., Yan T. Innate immune cell response upon C. albicans infection. Virulence. 2016; 7 (5): 512–526. https://doi.org/10.1080/21505594.2016.1138201

39. Rizzetto L., Weil T., Cavalieri D. Systems Level Dissection of Candida Recognition by Dectins: A Matter of Fungal Morphology and Site of Infection. Pathogens. 2015; 4 (3): 639–661. https://doi.org/10.3390/pathogens4030639

40. Gow N. A., Netea M. G., Munro C. A. et al. Immune recognition of C. albicans beta-glucan by dectin-1. J Infect Dis. 2007; 196 (10): 1565–1571. https://doi.org/10.1086/523110

41. Погосян Ш. М., Межевитинова Е. А., Донников А. Е., Прилепская В. Н., Бурменская О. В., Непша О. С., Быстрицкий А. А. Генетическая предрасположенность к рецидивирующему течению вульвовагинального кандидоза. Гинекология. 2017; 19 (4): 20–25.

42. Netea M. G., Van der Graaf C., Van der Meer J. W., Kullberg B. J. Recognition of fungal pathogens by Toll-like receptors. Eur J Clin Microbiol Infect Dis. 2004; 23 (9): 672–676. https://doi.org/10.1007/s10096-004-1192-7

43. Wellington M., Koselny K., Sutterwala F. S., Krysan D. J. C. albicans triggers NLRP3-mediated pyroptosis in macrophages. Eukaryot Cell. 2014; 13 (2): 329–340. https://doi.org/10.1128/EC.00336-13

44. Davidson L., Netea M. G., Kullberg B. J. Patient Susceptibility to Candidiasis – A Potential for Adjunctive Immunotherapy. J Fungi (Basel). 2018; 4 (1): 9. https://doi.org/10.3390/jof4010009

45. Pavlova A., Sharafutdinov I. Recognition of C. albicans and Role of Innate Type 17 Immunity in Oral Candidiasis. Microorganisms. 2020; 8 (9): 1340. https://doi.org/10.3390/microorganisms8091340

46. Шендеров Б. А. Функциональное питание и его роль в профилактике метаболического синдрома. М.: ДеЛи принт, 2008. 319 с.

47. Минушкин О. Н. Современное лечебное питание в клинической практике. Медицинский совет. 2024; 18 (13): 9–15. https://doi.org/10.21518/ms2024-319

48. Crawford A., Wilson D. Essential metals at the host-pathogen interface: nutritional immunity and micronutrient assimilation by human fungal pathogens. FEMS Yeast Res. 2015; 15 (7): fov071. https://doi.org/10.1093/femsyr/fov071

49. Дадали В. А. Роль цинка и цинксодержащих продуктов в комплексных программах восстановления здоровья. Терапевт. 2023; 1: 52–56.

50. Besold A. N., Gilston B. A., Radin J. N., Ramsoomair C., Culbertson E. M., Li C. X., Cormack B. P., Chazin W. J., Kehl-Fie T.E., Culotta V. C. Role of Calprotectin in Withholding Zinc and Copper from C. albicans. Infect Immun. 2018; 86(2): e00779–17. https://doi.org/10.1128/IAI.00779-17

51. Sohnle P. G., Hahn B. L., Santhanagopalan V. Inhibition of C. albicans growth by calprotectin in the absence of direct contact with the organisms. J Infect Dis. 1996; 174 (6): 1369–1372. https://doi.org/10.1093/infdis/174.6.1369

52. Urban C. F., Ermert D., Schmid M. et al. Neutrophil extracellular traps contain calprotectin, a cytosolic protein complex involved in host defense against C. albicans. PLoS Pathog. 2009; 5 (10): e1000639. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1000639

53. Staats C. C., Kmetzsch L., Schrank A., Vainstein M. H. Fungal zinc metabolism and its connections to virulence. Front Cell Infect Microbiol. 2013; 3: 65. https://doi.org/10.3389/fcimb.2013.00065

54. Alamir O. F., Oladele R. O., Ibe C. Nutritional immunity: targeting fungal zinc homeostasis. Heliyon. 2021; 7 (8): e07805. https://doi.org/10.1016/j.heliyon.2021.e07805

55. Zolin G. V.S., Fonseca F. H.D., Zambom C. R., Garrido S. S. Histatin 5 Metallopeptides and Their Potential against C. albicans Pathogenicity and Drug Resistance. Biomolecules. 2021; 11 (8): 1209. https://doi.org/10.3390/biom11081209

56. Campbell J. X., Gao S., Anand K. S., Franz K. J. Zinc Binding Inhibits Cellular Uptake and Antifungal Activity of Histatin-5 in C. albicans. ACS Infect Dis. 2022; 8 (9): 1920–1934. https://doi.org/10.1021/acsinfecdis.2c00289

57. Saitou M., Gaylord E., Xu E., May A., Neznanova L., Nathan S., Grawe A., Chang J., Ryan W., Ruhl S., Knox S. M., Gokcumen O. Functional specialization of human salivary glands and origins of proteins intrinsic to human saliva. bioRxiv. 2020. https://doi.org/10.1101/2020.02.12.945659

58. Nell M. J., Tjabringa G. S., Wafelman A. R., Verrijk R., Hiemstra P. S., Drijfhout J. W., Grote J. J. Development of novel LL-37 derived antimicrobial peptides with LPS and LTA neutralizing and antimicrobial activities for therapeutic application. Peptides. 2006; 27 (4): 649–660. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2005.09.016

59. Makowska J., Wyrzykowski D., Kamysz E. et al. Probing the binding selected metal ions and biologically active substances to the antimicrobial peptide LL-37 using DSC, ITC measurements and calculations. J Therm Anal Calorim. 2019; 138: 4523–4529. https://doi.org/10.1007/s10973-019-08310-9

60. Nobile C. J., Nett J. E., Hernday A. D., Homann O. R., Deneault J. S., Nantel A., Andes D. R., Johnson A. D., Mitchell A. P. Biofilm matrix regulation by C. albicans Zap1. PLoS Biol. 2009; 7 (6): e1000133. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1000133

61. Гизингер О. А., Дадали В. А. Роль магния в процессах жизнеобеспечения организма: диагностика дефицита магния и его дотация с использованием минеральных комплексов. Терапевт. 2021; 8: 32–36.

62. de Baaij J. H., Hoenderop J. G., Bindels R. J. Magnesium in man: implications for health and disease. Physiol Rev. 2015; 95 (1): 1–46. https://doi.org/10.1152/physrev.00012.2014

63. Bleackley M. R., Hayes B. M., Parisi K., Saiyed T., Traven A., Potter I. D., van der Weerden N. L., Anderson M. A. Bovine pancreatic trypsin inhibitor is a new antifungal peptide that inhibits cellular magnesium uptake. Mol Microbiol. 2014; 92 (6): 1188–1197. https://doi.org/10.1111/mmi.12621

64. Polvi E. J., Averette A. F., Lee S. C., Kim T., Bahn Y. S., Veri A. O., Robbins N., Heitman J., Cowen L. E. Metal Chelation as a Powerful Strategy to Probe Cellular Circuitry Governing Fungal Drug Resistance and Morphogenesis. PLoS Genet. 2016; 12 (10): e1006350. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1006350

65. Lim P. H., Pisat N. P., Gadhia N., Pandey A., Donovan F. X., Stein L., Salt D. E., Eide D. J., MacDiarmid C. W. Regulation of Alr1 Mg transporter activity by intracellular magnesium. PLoS One. 2011; 6 (6): e20896. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0020896

66. Hans S., Fatima Z., Hameed S. Magnesium deprivation affects cellular circuitry involved in drug resistance and virulence in C. albicans. J Glob Antimicrob Resist. 2019; 17: 263–275. https://doi.org/10.1016/j.jgar.2019.01.011

67. Минушкин О. Н., Елизаветина Г. А., Иванова О. И., Баркалова Ю. С. Новые технологии в лечении железодефицитной анемии. Медицинский совет. 2016; 14.

68. Zheng D., Zhang X., Ding J., Yue D., Yang F., Li Y. Mechanisms and regulation of iron uptake and the role of iron in pathogenesis of C. albicans. Crit Rev Microbiol. 2025; 51 (6): 1384–1401. https://doi.org/10.1080/1040841X.2025.2510256

69. Luo G., Wang T., Zhang J., Zhang P., Lu Y. C. albicans requires iron to sustain hyphal growth. Biochem Biophys Res Commun. 2021; 561: 106–112. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2021.05.039

70. Weissman Z., Kornitzer D. A family of Candida cell surface haem-binding proteins involved in haemin and haemoglobin-iron utilization. Mol Microbiol. 2004; 53 (4): 1209–1220. https://doi.org/10.1111/j.1365–2958.2004.04199.x

71. Fourie R., Kuloyo O. O., Mochochoko B. M., Albertyn J., Pohl C. H. Iron at the Centre of C. albicans Interactions. Front Cell Infect Microbiol. 2018; 8: 185. https://doi.org/10.3389/fcimb.2018.00185

72. Tripathi A., Liverani E., Tsygankov A. Y., Puri S. Iron alters the cell wall composition and intracellular lactate to affect C. albicans susceptibility to antifungals and host immune response. J Biol Chem. 2020; 295 (29): 10032–10044. https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.013413

73. Uwamahoro N., Verma-Gaur J., Shen H. H., Qu Y., Lewis R., Lu J., Bambery K., Masters S. L., Vince J. E., Naderer T., Traven A. The pathogen C. albicans hijacks pyroptosis for escape from macrophages. mBio. 2014; 5 (2): e00003–14. https://doi.org/10.1128/mBio.00003-14

74. Gonzalez-Mariscal L., Contreras R. G., Bolívar J. J., Ponce A., Chávez De Ramirez B., Cereijido M. Role of calcium in tight junction formation between epithelial cells. Am J Physiol. 1990; 259 (6 Pt 1): C 978–C 986. https://doi.org/10.1152/ajpcell.1990.259.6.C 978

75. Somlyo A. P., Somlyo A. V. Ca2+ sensitivity of smooth muscle and nonmuscle myosin II: modulated by G proteins, kinases, and myosin phosphatase. Physiol Rev. 2003; 83 (4): 1325–1358. https://doi.org/10.1152/physrev.00023.2003

76. Hopke A., Brown A. J.P., Hall R. A., Wheeler R. T. Dynamic Fungal Cell Wall Architecture in Stress Adaptation and Immune Evasion. Trends Microbiol. 2018; 26 (4): 284–295. https://doi.org/10.1016/j.tim.2018.01.007

77. Olivier F. A.B., Hilsenstein V., Weerasinghe H. et al. The escape of C. albicans from macrophages is enabled by the fungal toxin candidalysin and two host cell death pathways. Cell Rep. 2022; 40 (12): 111374. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2022.111374

78. Holmes A. R., Cannon R. D., Shepherd M. G. Effect of calcium ion uptake on C. albicans morphology. FEMS Microbiol Lett. 1991; 77 (2–3): 187–193. https://doi.org/10.1111/j.1574–6968.1991.tb04345.x

79. Karababa M., Valentino E., Pardini G., Coste A. T., Bille J., Sanglard D. CRZ1, a target of the calcineurin pathway in C. albicans. Mol Microbiol. 2006; 59 (5): 1429–1451. https://doi.org/10.1111/j.1365–2958.2005.05037.x

80. Bader T., Bodendorfer B., Schröppel K., Morschhäuser J. Calcineurin is essential for virulence in C. albicans. Infect Immun. 2003; 71 (9): 5344–5354. https://doi.org/10.1128/IAI.71.9.5344-5354.2003

81. Blankenship J. R., Heitman J. Calcineurin is required for C. albicans to survive calcium stress in serum. Infect Immun. 2005; 73 (9): 5767–5774. https://doi.org/10.1128/IAI.73.9.5767-5774.2005

82. Jia W., Zhang H., Li C., Li G., Liu X., Wei J. The calcineurin inhibitor cyclosporine A synergistically enhances the susceptibility of C. albicans biofilms to fluconazole by multiple mechanisms. BMC Microbiol. 2016; 16 (1): 113. https://doi.org/10.1186/s12866-016-0728-1

83. Moyes D. L., Wilson D., Richardson J. P. et al. Candidalysin is a fungal peptide toxin critical for mucosal infection. Nature. 2016; 532 (7597): 64–68. https://doi.org/10.1038/nature17625

84. Furuse M., Tsukita S. Claudins in occluding junctions of humans and flies. Trends Cell Biol. 2006; 16 (4): 181–188. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2006.02.006

85. Van Itallie C. M., Anderson J. M. Architecture of tight junctions and principles of molecular composition. Semin Cell Dev Biol. 2014; 36: 157–165. https://doi.org/10.1016/j.semcdb.2014.08.011

86. Turner J. R. Intestinal mucosal barrier function in health and disease. Nat Rev Immunol. 2009; 9 (11): 799–809. https://doi.org/10.1038/nri2653

87. Tria S., Jimison L. H., Hama A., Bongo M., Owens R. M. Sensing of EGTA Mediated Barrier Tissue Disruption with an Organic Transistor. Biosensors (Basel). 2013; 3 (1): 44–57. https://doi.org/10.3390/bios3010044

88. https://ruketo.ru/cat/biologicheski-aktivnye-dobavki/probiotik

89. Sharma J., Goyal A., Alam K., Tomar Y. Determination of antimicrobial potential of Bacillus clausii against C. albicans. Research & Reviews: A Journal of Microbiology & Virology. 2020; 10 (1): 1–9.

90. Silva M. P., de Barros P. P., Jorjão A. L. Effects of Bacillus subtilis on C. albicans: biofilm formation, filamentation and gene expression. Braz Dent Sci. 2019; 22 (2): 252. https://doi.org/10.14295/bds.2019.v22i2.1692

91. Gharieb M. M., Rizk A., Elfeky N. Anticandidal activity of a wild Bacillus subtilis NAM against clinical isolates of pathogenic C. albicans. Ann Microbiol. 2024; 74: 23. https://doi.org/10.1186/s13213-024-01764-9

92. Spaggiari L., Ardizzoni A., Pedretti N., Iseppi R., Sabia C., Russo R., Kenno S., De Seta F., Pericolini E. Bacillus coagulans LMG S-24828 Impairs Candida Virulence and Protects Vaginal Epithelial Cells against Candida Infection In Vitro. Microorganisms. 2024; 12 (8): 1634. https://doi.org/10.3390/microorganisms12081634

93. Жирков А. Д., Татаринова С. С., Тарабукина Н. П. и др. Фунгицидная активность штаммов бактерии Bacillus subtilis по отношению к токсигенным и плесневым грибам. Аграрный вестник Урала. 2013; 7 (113): 20–21.

94. Zommiti M., Chevalier S., Feuilloley M. G.J., Connil N. Special Issue «Enterococci for Probiotic Use: Safety and Risk»: Editorial. Microorganisms. 2022; 10 (3): 604. https://doi.org/10.3390/microorganisms10030604

95. Jungersen M., Wind A., Johansen E., Christensen J. E., Stuer-Lauridsen B., Eskesen D. The Science behind the Probiotic Strain Bifidobacterium animalis subsp. lactis BB-12®. Microorganisms. 2014; 2 (2): 92–110. https://doi.org/10.3390/microorganisms2020092

96. Andrade J. C., Kumar S., Kumar A., Černáková L., Rodrigues C. F. Application of probiotics in candidiasis management. Crit Rev Food Sci Nutr. 2022; 62 (30): 8249–8264. https://doi.org/10.1080/10408398.2021.1926905

97. Krzyściak W., Kościelniak D., Papież M. et al. Effect of a Lactobacillus Salivarius Probiotic on a Double-Species Streptococcus Mutans and C. albicans Caries Biofilm. Nutrients. 2017; 9 (11): 1242. https://doi.org/10.3390/nu9111242

98. Park J. M., Lee H. J., Sikiric P., Hahm K. B. BPC 157 Rescued NSAID-cytotoxicity Via Stabilizing Intestinal Permeability and Enhancing Cytoprotection. Curr Pharm Des. 2020; 26 (25): 2971–2981. https://doi.org/10.2174/1381612826666200523180301

99. Wang X. Y., Qu M., Duan R., Shi D., Jin L., Gao J., Wood J. D., Li J., Wang G. D. Cytoprotective Mechanism of the Novel Gastric Peptide BPC 157 in Gastrointestinal Tract and Cultured Enteric Neurons and Glial Cells. Neurosci Bull. 2019; 35 (1): 167–170. https://doiorg/10.1007/s12264-018-0269-8

100. Безродный С. Л., Помазанов В. В. Akkermansia muciniphila – панацея здорового микробиома. Перспективы внедрения инновационных технологий в медицине и фармации. Сборник материалов IX Всероссийской научно-практической конференции с международным участием. Электрогорск, Орехово-Зуево, 2022. С. 25–27.

101. Shuoker B., Pichler M. J., Jin C. et al. Sialidases and fucosidases of Akkermansia muciniphila are crucial for growth on mucin and nutrient sharing with mucus-associated gut bacteria. Nat Commun. 2023; 14: 1833. https://doi.org/10.1038/s41467-023-37533-6

102. Wang Y., Wang X., Chen Z., Zheng J., Liu X., Zheng Y., Zheng Z., Xu Z., Zhang Y., Chen K., Zhang Y., Yu L., Ding Y. Akkermansia muciniphila exacerbates acute radiation-induced intestinal injury by depleting mucin and enhancing inflammation. ISME J. 2025; 19 (1): wraf084. https://doi.org/10.1093/ismejo/wraf084

103. Qu S., Zheng Y., Huang Y., Feng Y., Xu K., Zhang W., Wang Y., Nie K., Qin M. Excessive consumption of mucin by over-colonized Akkermansia muciniphila promotes intestinal barrier damage during malignant intestinal environment. Front Microbiol. 2023; 14: 1111911. https://doi.org/10.3389/fmicb.2023.1111911

104. Fugaban J. I.I., Vazquez Bucheli J. E., Park Y. J., Suh D. H., Jung E. S., Franco B. D.G.M., Ivanova I. V., Holzapfel W. H., Todorov S. D. Antimicrobial properties of Pediococcus acidilactici and Pediococcus pentosaceus isolated from silage. J Appl Microbiol. 2022; 132 (1): 311–330. https://doi.org/10.1111/jam.15205

105. Kim H., Kang S. S. Antifungal activities against C. albicans, of cell-free supernatants obtained from probiotic Pediococcus acidilactici HW01. Arch Oral Biol. 2019; 99: 113–119. https://doi.org/10.1016/j.archoralbio.2019.01.006

106. García-Gamboa R., Domínguez-Simi M., Gradilla-Hernández M.S., Bravo J., Moya A., Ruiz-Álvarez B., González-Avila M. Anticandidal and Antibiofilm Effect of Synbiotics including Probiotics and Inulin-Type Fructans. Antibiotics (Basel). 2022; 11 (8): 1135. https://doi.org/10.3390/antibiotics11081135


Рецензия

Для цитирования:


Безродный С.Л. Грибы-патобионты: факторы вирулентности и механизмы хронизации инфекции (аналитическая обзорная статья). Медицинский алфавит. 2025;1(34):7-14. https://doi.org/10.33667/2078-5631-2025-34-7-14

For citation:


Bezrodny S.L. Pathobiont fungi: virulence factors and mechanisms of infection chronicity (analytical review article). Medical alphabet. 2025;1(34):7-14. (In Russ.) https://doi.org/10.33667/2078-5631-2025-34-7-14

Просмотров: 147

JATS XML


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2078-5631 (Print)
ISSN 2949-2807 (Online)